| dc.contributor.author | Rincón Cortés, Clara Andrea | |
| dc.contributor.author | Landaeta Valero, Eliana Maritza | |
| dc.contributor.author | Rodríguez Ríos, Lina María | |
| dc.date.accessioned | 2013-11-27T18:28:44Z | |
| dc.date.available | 2013-11-27T18:28:44Z | |
| dc.date.issued | 2011 | |
| dc.identifier.uri | http://repositorio.ub.edu.ar/handle/123456789/1953 | |
| dc.description | A scorpion uses its venom to capture its prey, or as a defense system when it feels
threatened. This substance is an apocrine secretion, which is violently ejected by
the stinger located in the metasoma of the scorpion, which a lso houses the glands
responsible for producing it and a hollow spine which provides its venom. As for
the composition, the venom has about 80 toxins, characterized by being low
molecular weight peptides that recognize ion channels and modify the cellular
excitability that may or may not cause toxicity in mammals. Some peptides
characterized from scorpion venoms have been classified into three groups: short-chain neurotoxins from 30 to 40 amino acids, medium chain from 60 to 70 amino
acids and long chain. Medium-chain neurotoxins are those with greater medical
importance because they affect mammals, distinguishing two classes, alpha and
beta, according to their pharmacological function of Na + channels. The alpha type
have been isolated from the venom of scorpions of the Middle East and North
Africa and the beta-type scorpion in North and South America. There are also
peptides that are harmless to mammals, but are harmful to crustaceans, spiders
and insects, for example the AHIT1 excitatory toxins, BjTl1 y Lqq Tl1, which
produce paralysis on the Sarcophaga falculatelarva. Thus demonstrated that
scorpion toxins are selective for insects and may be candidates for the preparation
of various biological control products. | es_ES |
| dc.description.abstract | Un escorpión usa su veneno para capturar su presa, o como sistema de defensa
cuando se siente amenazado. Esta sustancia es una secreción apocrina, que es
expulsada violentamente por el aguijón ubicado en el metasoma del escorpión,
además posee las glándulas encargadas de producirlo y una espina hueca por la
cual suministra su ponzoña. En cuanto a la composición del veneno posee
alrededor de 80 toxinas, caracterizadas por ser péptidos de bajo peso molecular,
que reconocen canales iónicos y modifican la excitabilidad celular que pueden o
no causar toxicidad en mamíferos. Algunos péptidos caracterizados de venenos
de escorpión se han clasificado en tres grupos: neurotoxinas de cadena corta de
30 a 40 aminoácidos, de cadena media 60 a 70 aminoácidos y de cadena larga.
Las neurotoxinas de cadena media son las que poseen mayor importancia médica
debido a que afectan a los mamíferos, distinguiendo dos clases, las alfa y las beta,
de acuerdo a su función farmacológica en los canales de Na+. Las de tipo alfa han
sido aisladas del veneno de escorpiones del norte y medio Oriente Africano y las
de tipo beta en los escorpiones del Norte y Suramérica. | es_ES |
| dc.language.iso | es | es_ES |
| dc.publisher.Editor | Universidad de Belgrano. Red Latinoamericana de Cooperación Universitaria. RLCU | |
| dc.relation.ispartofseries | Séptimo encuentro de investigadores de la Red Latinoamericana de Cooperación Universitaria. "Prospectiva de América Latina: Retos en Ciencia, Tecnología, Innovación y Educación". En el Politécnico Grancolombiano, Bogotá.;13 y 14 de Octubre de 2011 | |
| dc.subject | Escorpiones | es_ES |
| dc.subject | veneno | es_ES |
| dc.subject | péptidos | es_ES |
| dc.subject | toxinas | es_ES |
| dc.subject | Scorpions | es_ES |
| dc.subject | venom | es_ES |
| dc.subject | peptides | es_ES |
| dc.subject | toxins | es_ES |
| dc.title | Características de los venenos de escorpiones | es_ES |
| dc.type | Working Paper | es_ES |
